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<!DOCTYPE html>

<title>Interleukine</title>

</head>

<h1 id="firstHeading" class="firstHeading mw-first-heading">Interleukine</h1>

</header>

</div>

<div id="mw-content-text" class="mw-body-content mw-content-ltr" lang="de" dir="ltr"><div class="mw-content-ltr mw-parser-output" lang="de" dir="ltr">Interleukine (IL-x) sind zu den <a href="Zytokin" title="Zytokin">Zytokinen</a> zählende <a href="Peptidhormon" class="mw-redirect" title="Peptidhormon">Peptidhormone</a>, d. h., sie sind körpereigene <a href="Botenstoff" title="Botenstoff">Botenstoffe</a> der Zellen des <a href="Immunsystem" title="Immunsystem">Immunsystems</a>. Das Wort Interleukin kommt von der Verbindung des lateinischen <a href="Pr%C3%A4position" title="Präposition">Vorwortes</a> inter (zwischen) und dem griechischen <a href="Eigenschaftswort" class="mw-redirect" title="Eigenschaftswort">Eigenschaftswort</a> λευκός, leukós (weiß). Denn Interleukine vermitteln die Kommunikation zwischen <a href="Leukozyten" class="mw-redirect" title="Leukozyten">Leukozyten</a>, aber auch zu anderen, an der <a href="Immunantwort" title="Immunantwort">Immunantwort</a> beteiligten Zellen. Diese Signalmoleküle werden von <a href="CD4-Rezeptor" title="CD4-Rezeptor">CD4</a>-positiven <a href="T-Helferzelle" title="T-Helferzelle">T-Helferzellen</a>, <a href="Monozyt" title="Monozyt">Monozyten</a>, <a href="Makrophagen" class="mw-redirect" title="Makrophagen">Makrophagen</a> und <a href="Endothel" title="Endothel">Endothelzellen</a> gebildet und wirken auf Zellen des <a href="H%C3%A4matopoese" title="Hämatopoese">blutbildenden Systems</a>. Nach der Reihenfolge ihrer Entdeckung werden sie in mehrere Untergruppen unterteilt, die durch Zahlen gekennzeichnet werden.

Die Wirkung der Interleukine ist höchst unterschiedlich. Während Interleukin-2 von der <a href="T-Zelle" class="mw-redirect" title="T-Zelle">T-Zelle</a> ausgeschüttet wird und positiv auf das Wachstum dieser Zelle wirkt, hemmt Interleukin-10 die Aktivität der Makrophagen und dämmt die Abwehrreaktion ein. Interleukine regen also spezifisch bestimmte Zellen des Immunsystems zu Wachstum, Reifung und <a href="Mitose" title="Mitose">Teilung</a> an oder verhindern genau diese Prozesse der Aktivierung.<a href="#cite_note-1">[1]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Typen">Typen</h2></div>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-1">Interleukin-1</h3></div>

Interleukin-1 (IL-1) wird von <a href="Makrophage" title="Makrophage">Makrophagen</a>, <a href="Endothel" title="Endothel">Endothelzellen</a>, <a href="Fibroblast" title="Fibroblast">Fibroblasten</a> und einigen anderen Zellen gebildet und ist ein entzündungsfördernder Signalstoff. Endothelzellen reagieren auf ihn mit dem Einbau von speziellen Rezeptoren (z. B. E-Selectin) in die Zellmembran. Ein Leukozyt im Blut bindet nun an diesen Rezeptor und kann so in das geschädigte Gewebe einwandern. Dabei verdrängt er Endothelzellen und schneidet sich den Weg durch die <a href="Basallamina" class="mw-redirect" title="Basallamina">Basallamina</a>.<a href="#cite_note-2">[2]</a><a href="#cite_note-DOI10.3389/fimmu.2013.00182-3">[3]</a>

Die Verdrängung und Zerstörung von Zellen und <a href="Bindegewebe" title="Bindegewebe">Bindegewebe</a> ist nötig, um Erreger und defekte oder entartete Zellen außerhalb der Blutbahn zu bekämpfen. Bei chronischen Entzündungen kann diese Reaktion aber außer Kontrolle geraten. IL-1 lagert sich an den <a href="Chondrozyt" title="Chondrozyt">Chondrozyten</a> an und bewirkt die Freisetzung <a href="Knorpel" title="Knorpel">knorpelzerstörender</a> <a href="Enzym" title="Enzym">Enzyme</a>, wodurch es zum Abbau von Knorpelsubstanz und letztendlich zur Zerstörung der Gelenke kommt. Im Bereich der <a href="Orthop%C3%A4die" title="Orthopädie">Orthopädie</a> wird seit etwa 1998 eine Therapie mit einem IL-1-<a href="Antagonist_(Pharmakologie)" title="Antagonist (Pharmakologie)">Antagonisten</a> betrieben, der aus körpereigenem <a href="Blut" title="Blut">Blut</a> gewonnen und – in angereicherter Form – in ein erkranktes Gelenk <a href="Injektion_(Medizin)" class="mw-redirect" title="Injektion (Medizin)">injiziert</a> wird. Die bislang durchgeführten Studien deuten eine Therapieoption bei Frühformen der <a href="Arthrose" title="Arthrose">Arthrose</a> an. Als Hemmstoff wird zum Beispiel <a href="Diacerein" title="Diacerein">Diacerein</a> eingesetzt.

Bei <a href="Schizophrenie" title="Schizophrenie">schizophrenen</a> Patienten konnten veränderte IL-1-Werte im Blut, in der <a href="Liquor_cerebrospinalis" title="Liquor cerebrospinalis">Hirnflüssigkeit</a> sowie in dem im vorderen <a href="Stirnlappen" class="mw-redirect" title="Stirnlappen">Stirnlappenbereich</a> befindlichen (präfrontalen) <a href="Gro%C3%9Fhirnrinde" title="Großhirnrinde">Cortex</a> festgestellt werden.

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Interleukin-1α">Interleukin-1α</h4></div>

Interleukin-1α wird in vielen Zelltypen produziert aber vorwiegend nur durch <a href="Monozyt" title="Monozyt">Monozyten</a> und <a href="Makrophage" title="Makrophage">Makrophagen</a> sezerniert. Dieses Zytokin spielt eine wichtige Rolle bei der Erhaltung der Hautbarrierefunktion (skin barrier function) sowie bei diversen Immunreaktionen.<a href="#cite_note-4">[4]</a>

Aufgrund seiner Fähigkeit, die Produktion von Dermiskomponenten wie z. B. <a href="Kollagen" class="mw-redirect" title="Kollagen">Kollagen</a> anzuregen, findet es Einsatz in der Kosmetikindustrie.<a href="#cite_note-5">[5]</a>

<div class="mw-heading mw-heading4"><h4 id="Interleukin-1β">Interleukin-1β</h4></div>

<dl><dd>siehe Hauptartikel <a href="Interleukin-1%CE%B2" title="Interleukin-1β">Interleukin-1β</a></dd></dl>

<a href="Interleukin-1%CE%B2" title="Interleukin-1β">Interleukin-1β</a> (IL-1β) wird hauptsächlich von Blut-<a href="Monozyt" title="Monozyt">Monozyten</a> produziert und ist ein zentraler Botenstoff in der Antwort des Gastorganismus auf eine Reihe von Fremdeinflüssen (wie zum Beispiel <a href="Lipopolysaccharid" class="mw-redirect" title="Lipopolysaccharid">Lipopolysaccharide</a> als exogene <a href="Pyrogen" title="Pyrogen">Pyrogene</a>). Es ist im entsprechenden Unterartikel näher beschrieben.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-2">Interleukin-2</h3></div>

<dl><dd>siehe Hauptartikel <a href="Interleukin-2" title="Interleukin-2">Interleukin-2</a></dd></dl>

<a href="Interleukin-2" title="Interleukin-2">Interleukin-2</a> (IL-2) ist das wichtigste Signal für eine <a href="T-Helferzelle" title="T-Helferzelle">T-Helferzelle</a>. Nach Erkennen seines <a href="Antigen" title="Antigen">Antigens</a> auf dem <a href="Haupthistokompatibilit%C3%A4tskomplex#MHC-Klasse-II-Komplex" title="Haupthistokompatibilitätskomplex">MHC-II-Rezeptor</a> einer Antigen-präsentierenden Zelle schüttet die T-Helferzelle IL-2 aus. Dieses Signal wirkt hauptsächlich <a href="Autokrin" class="mw-redirect" title="Autokrin">autokrin</a> auf sie selbst. Durch eine intrazelluläre Signalkaskade kommt es zur Aktivierung und klonalen <a href="Mitose" title="Mitose">Teilung</a> der T-Zellen. Haben sie einmal ihr Antigen erkannt, vervielfältigen sie sich, daher gehört dieses Interleukin zu den <a href="Wachstumsfaktor_(Protein)" title="Wachstumsfaktor (Protein)">Wachstumsfaktoren</a>. Neben der autokrinen T-Zellaktivierung wirkt IL-2 auch auf <a href="B-Lymphozyt" title="B-Lymphozyt">B-Lymphozyten</a> und <a href="T-Lymphozyt#NK-T-Zellen" title="T-Lymphozyt">Natürliche Killerzellen</a> (NK-Zellen) mit dem gleichen Effekt.<a href="#cite_note-6">[6]</a>

Die Produktion von TH2 Zytokinen IL-4 und <a href="IL-5" class="mw-redirect" title="IL-5">IL-5</a> benötigt IL-2.

Therapeutisch ist IL-2 eines der wichtigsten Interleukine.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-3">Interleukin-3</h3></div>

Interleukin-3 (auch: Multipotential <a href="Colony_Stimulating_Factor" class="mw-redirect" title="Colony Stimulating Factor">CSF</a>) wirkt auf die <a href="Stammzellen" class="mw-redirect" title="Stammzellen">Stammzellen</a> im <a href="Knochenmark" title="Knochenmark">Knochenmark</a> und wird zur <a href="Stimulation" class="mw-redirect" title="Stimulation">Stimulation</a> der Blutbildung nach einer <a href="Chemotherapie" title="Chemotherapie">Chemotherapie</a>, nach Knochenmarks- oder <a href="Transplantation" title="Transplantation">Stammzelltransplantation</a> eingesetzt.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-4">Interleukin-4</h3></div>

Interleukin-4 (IL-4) (ehemals B cell growth factor (BCGF) oder B cell stimulating factor (BSF)) ist ein <a href="Zytokin" title="Zytokin">Zytokin</a> mit anti-inflammatorischen Eigenschaften, das unter anderem die körpereigene Produktion von Th1-Zellen und Makrophagen und von <a href="Interferon-%CE%B3" title="Interferon-γ">IFN-gamma</a> und IL-12 verringert. Es ist somit wichtig für die <a href="Hom%C3%B6ostase" title="Homöostase">Homöostase</a> des Immunsystems. IL-4 differenziert naive CD4+ T-Zellen (Th0) zu Th2-Zellen, denen generell eine anti-inflammatorische Rolle zugeschrieben wird. IL-4 sorgt für eine Stimulation und Proliferation von aktivierten B- und T-Zellen und führt zu einem Immunglobulin-Klassenwechsel (class switch) hin zu IgE und IgG4.<a href="#cite_note-7">[7]</a> Des Weiteren besitzt IL-4 das Potential, die Expression von MHCII-Molekülen auf B-Lymphozyten hochzuregulieren. Zudem spielt IL-4 eine wichtige Rolle bei der Adhäsion auf Endothelzellen und die anschließende Chemotaxis durch Leukozyten.

Die Hauptquelle von IL-4 sind Th2-Zellen selbst. Weitere Quellen sind basophile und <a href="Eosinophiler_Granulozyt" title="Eosinophiler Granulozyt">eosinophile Granulozyten</a>, <a href="Mastzelle" title="Mastzelle">Mastzellen</a> und NK-Zellen.

IL-4 kann durch zwei verschiedene Rezeptoren auf diversen Zellen (Muskelgewebe, Leberzellen, Hirngewebe, Bindegewebe, hämatopoetische, endotheliale, epitheliale Zellen) gebunden werden.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-5">Interleukin-5</h3></div>

Interleukin-5 wirkt positiv <a href="Chemotaxis" title="Chemotaxis">chemotaktisch</a> auf <a href="Eosinophiler_Granulozyt" title="Eosinophiler Granulozyt">eosinophile Granulozyten</a> und steigert die <a href="Synthese" title="Synthese">Synthese</a> und <a href="Sekretion" title="Sekretion">Sekretion</a> von <a href="Immunglobulin_A" title="Immunglobulin A">Immunglobulin A</a> durch <a href="Plasmazelle" title="Plasmazelle">Plasmazellen</a>. Es wird von Typ2-T-Helferzellen und <a href="Mastzelle" title="Mastzelle">Mastzellen</a> produziert.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-6">Interleukin-6</h3></div>

<dl><dd>siehe Hauptartikel <a href="Interleukin-6" title="Interleukin-6">Interleukin-6</a></dd></dl>

<a href="Interleukin-6" title="Interleukin-6">Interleukin-6</a> (IL-6) bewirkt in der Leber die vermehrte Synthese von <a href="Akute-Phase-Protein" title="Akute-Phase-Protein">Akute-Phase-Proteinen</a>. Es werden sowohl pro- als auch antiinflammatorische Effekte diskutiert. IL-6 wird vor allem von Monozyten/Makrophagen, aber auch von <a href="Epithel" title="Epithel">Epithel</a>- und <a href="Endothel" title="Endothel">Endothelzellen</a> ausgeschüttet (<a href="Sezernierung" class="mw-redirect" title="Sezernierung">sezerniert</a>). Bedeutung besitzt es bei der <a href="Prognose" title="Prognose">Prognose</a> und der Beurteilung von <a href="Trauma_(Medizin)" title="Trauma (Medizin)">Trauma</a> und <a href="Sepsis" title="Sepsis">Sepsis</a>.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-7">Interleukin-7</h3></div>

Interleukin-7 ist ein Zytokin von 19-30 kDa Größe. Es wird insbesondere von <a href="Interstitium_(Anatomie)" title="Interstitium (Anatomie)">Stromazellen</a>, lymphatischen Organen, wie dem <a href="Thymus" title="Thymus">Thymus</a>, der <a href="Milz" title="Milz">Milz</a> und des <a href="Knochenmark" title="Knochenmark">Knochenmarks</a>, produziert und stimuliert das Wachstum von Vorläuferzellen der B- und T-Lymphozyten.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-8">Interleukin-8</h3></div>

<dl><dd>siehe Hauptartikel <a href="Interleukin-8" title="Interleukin-8">Interleukin-8</a></dd></dl>

<a href="CXCL8" class="mw-redirect" title="CXCL8">Interleukin-8</a> (IL-8) ist ein <a href="Chemokin" title="Chemokin">Chemokin</a> der <a href="Chemokin#CXC-Familie" title="Chemokin">CXC-Familie</a> und wird unter anderem durch Endothelzellen,

Monozyten, Epithelzellen und <a href="Fibroblast" title="Fibroblast">Fibroblasten</a> produziert. Ein wichtiger Angriffspunkt des Chemokins sind

<a href="Neutrophiler_Granulozyt" title="Neutrophiler Granulozyt">neutrophile Granulozyten</a>. Die wesentlichen biologischen Wirkungen von IL-8 auf Granulozyten

beinhalten die Förderung der Chemotaxis, die Stimulation der <a href="Genexpression" title="Genexpression">Expression</a> von Adhäsionsmolekülen

und die Aktivierung mit Freisetzung von <a href="Radikale_(Chemie)" class="mw-redirect" title="Radikale (Chemie)">Sauerstoffradikalen</a> und Granula, die über die <a href="Chemokinrezeptor" class="mw-redirect" title="Chemokinrezeptor">Chemokinrezeptoren</a> <a href="CXCR1" title="CXCR1">CXCR1</a> und <a href="CXCR2" title="CXCR2">CXCR2</a> vermittelt werden.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-9">Interleukin-9</h3></div>

Interleukin-9 (IL-9) ist ein <a href="Zytokin" title="Zytokin">Zytokin</a>, welches von speziellen weißen Blutkörperchen produziert wird. Es handelt sich um eine Untergruppe der CD4+-T-Zellen, den sogenannten Th9-Zellen (h steht für Helfer).<a href="#cite_note-Lloyd18-8">[8]</a> IL-9 ruft viele Funktionen in Lymphoiden Zellen und Mastzelllinien hervor. Es ist mit allergischer Entzündung assoziiert.<a href="#cite_note-9">[9]</a> Es wird vermutet, dass dieses Zytokin eine Rolle bei der Entstehung von Asthma und Colitis Ulcerosa<a href="#cite_note-PMID24908389-10">[10]</a> spielt. In Lungen von <a href="Asthma_bronchiale" title="Asthma bronchiale">Asthmatikern</a> sind IL-9 und der IL-9-Rezeptor stärker exprimiert, als in gesunden Lungen.<a href="#cite_note-Lloyd18-8">[8]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-10">Interleukin-10</h3></div>

<dl><dd>siehe Hauptartikel <a href="Interleukin-10" title="Interleukin-10">Interleukin-10</a></dd></dl>

<a href="Interleukin-10" title="Interleukin-10">Interleukin-10</a> (IL-10) agiert (so wie IL-4 und IL-11) als sogenanntes anti-inflammatorisches <a href="Zytokin" title="Zytokin">Zytokin</a>, indem es die Makrophagenfunktion hemmt und somit überschießende Entzündungsreaktionen verhindert. Gebildet wird es vor allem von TH2-Zellen sowie regulatorischen T-Zellen.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-11">Interleukin-11</h3></div>

Interleukin-11 agiert (so wie TGF-β und IL-10) als sogenanntes anti-inflammatorisches <a href="Zytokin" title="Zytokin">Zytokin</a>, indem es überschießende Entzündungsreaktionen verhindert und somit wichtig für die Homöostase des Immunsystems ist.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-12">Interleukin-12</h3></div>

Interleukin-12 (IL-12) besitzt eine zentrale Funktion in der Anstoßung und Fortdauer einer T-Helferzell-1(TH-1)-Immunantwort (zelluläre Abwehr) und hat Einfluss auf den Verlauf von intrazellulären <a href="Infektion" title="Infektion">Infektionen</a>. Neuere Forschungsergebnisse lassen vermuten, dass IL-12 auch Enzyme aktivieren kann, welche dann in der Lage sind, geschädigte Erbsubstanz schnell wieder zu reparieren. Eine weitere nachgewiesene Wirkung von IL-12 besteht darin, dass es die Möglichkeit von <a href="T-Lymphozyt" title="T-Lymphozyt">T-Killerzellen</a> fördert, in einen <a href="Tumor" title="Tumor">Tumor</a> einzudringen und ihn zu zerstören.

IL-12 ist ein heterodimeres Zytokin, das vor allem von Monozyten/Makrophagen produziert wird. Die Produktion von IL-12 kann in der Pathogenese von Autoimmunität eine Rolle spielen.<a href="#cite_note-11">[11]</a>

Einige Mikroorganismen, wie beispielsweise <a href="Candida_albicans" title="Candida albicans">Candida albicans</a>, besitzen IL-12 hemmende Faktoren.<a href="#cite_note-PMID15102758-12">[12]</a>

Dieses <a href="Zytokin" title="Zytokin">Zytokin</a> wird von zwei <a href="Gen" title="Gen">Genen</a> kodiert: die Interleukin-12 subunit alpha (IL-12 p35 oder IL-12A) durch das IL12A-Gen auf <a href="Chromosom_3_(Mensch)" title="Chromosom 3 (Mensch)">Chromosom 3</a> <a href="Genlocus" title="Genlocus">Genort</a> q25.33<a href="#cite_note-13">[13]</a> und die Interleukin-12 subunit beta (IL-12p40 oder IL-12B) durch das IL12B-Gen auf <a href="Chromosom_5_(Mensch)" title="Chromosom 5 (Mensch)">Chromosom 5</a> an q31.1-33.1.<a href="#cite_note-14">[14]</a> Die IL-12R-Beta1-Kette wird vom IL12RB1-Gen auf <a href="Chromosom_19_(Mensch)" title="Chromosom 19 (Mensch)">Chromosom 19</a> an p13.11 kodiert.<a href="#cite_note-15">[15]</a>

<a href="Mutation" title="Mutation">Mutationen</a> in diesen Genen führen zu Formen der <a href="Mendelsche_Anf%C3%A4lligkeit_f%C3%BCr_Erkrankungen_durch_Mykobakterien" title="Mendelsche Anfälligkeit für Erkrankungen durch Mykobakterien">Autosomal-rezessiven Suszeptibilität für Mykobakteriosen durch kompletten Defekt</a>, nämlich <a href="Suszeptibilit%C3%A4t_f%C3%BCr_Mykobakteriosen_durch_kompletten_IL12B-Defekt" title="Suszeptibilität für Mykobakteriosen durch kompletten IL12B-Defekt">Suszeptibilität für Mykobakteriosen durch kompletten IL12B-Defekt</a> und <a href="Suszeptibilit%C3%A4t_f%C3%BCr_Mykobakteriosen_durch_kompletten_IL12RB1-Defekt" title="Suszeptibilität für Mykobakteriosen durch kompletten IL12RB1-Defekt">Suszeptibilität für Mykobakteriosen durch kompletten IL12RB1-Defekt</a>.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-13">Interleukin-13</h3></div>

Interleukin-13 (IL-13) wird von <a href="T-Lymphozyt" title="T-Lymphozyt">T-Lymphozyten</a> produziert und stimuliert die Bildung und Differenzierung von <a href="B-Lymphozyt" title="B-Lymphozyt">B-Lymphozyten</a>. Weiterhin inhibiert IL-13 die Aktivierung von <a href="Makrophage" title="Makrophage">Makrophagen</a>.

Der Wirkstoff <a href="Tralokinumab" title="Tralokinumab">Tralokinumab</a> wird bei <a href="Neurodermitis" class="mw-redirect" title="Neurodermitis">Neurodermitis</a> angewendet, da sich dieses Interleukin an das Interleukin-13 bindet und dessen entzündungsfördernde Effekte neutralisiert.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-15">Interleukin-15</h3></div>

Interleukin-15 (IL-15) spielt eine zentrale Rolle bei der Entwicklung, Differenzierung und Funktion von <a href="NK-Zelle" title="NK-Zelle">NK-Zellen</a> (natürliche Killerzellen).<a href="#cite_note-PMID16868550-16">[16]</a>

IL-15 wird von Stromazellen im <a href="Knochenmark" title="Knochenmark">Knochenmark</a> und anderen Zellen wie <a href="Monozyt" title="Monozyt">Monozyten</a> und <a href="Dendritische_Zelle" title="Dendritische Zelle">dendritischen Zellen</a> produziert.<a href="#cite_note-PMID8178155-17">[17]</a> Es bindet an den IL-15-Rezeptor (IL15Rβ) auf NK-Zell-<a href="Progenitorzelle" title="Progenitorzelle">Vorläuferzellen</a> und fördert deren Entwicklung zu reifen NK-Zellen. IL-15 bindet außerdem an den Il-2-Rezeptor (IL2Rβ).<a href="#cite_note-PMID8530383-18">[18]</a> In <a href="Knockout-Maus" title="Knockout-Maus">Knockout-Maus</a>-Modellen wurde gezeigt, dass ohne IL-15 es keine Bildung und Expansion von NK-Zellen gibt.<a href="#cite_note-PMID10704459-19">[19]</a> Im Organismus wird – im Vergleich zu vielen anderen Zytokinen – nur sehr wenig IL-15 <a href="Sekretion" title="Sekretion">sezerniert</a>. Stattdessen bindet es vor allem intrazellulär an den IL-15-Rezeptor-α, mit dem es dann gemeinsam an der Zelloberfläche präsentiert wird.<a href="#cite_note-PMID19818367-20">[20]</a><a href="#cite_note-PMID12433361-21">[21]</a><a href="#cite_note-22">[22]</a> Durch diese trans-Präsentation wird die Bildung und Aktivität der NK-Zellen gesteigert.<a href="#cite_note-PMID19103877-23">[23]</a><a href="#cite_note-PMID21715685-24">[24]</a>

IL-15 stimuliert die Sekretion <a href="Lyse_(Biologie)" title="Lyse (Biologie)">zytolytischer</a> Mediatoren wie <a href="Granzyme" title="Granzyme">Granzyme</a> und <a href="Perforin" title="Perforin">Perforin</a>, die für die zytotoxische Funktion der NK-Zellen entscheidend sind.<a href="#cite_note-PMID16129949-25">[25]</a> Es verbessert auch die Expression von Effektormolekülen wie NKG2D, die für die Erkennung und Zerstörung von Zielzellen wichtig sind.<a href="#cite_note-PMID18280748-26">[26]</a> Außerdem schützt IL-15 NK-Zellen durch das Hochregulieren von Überlebensfaktoren wie Bcl-2 und Bcl-xL vor <a href="Apoptose" title="Apoptose">Apoptose</a>, was ihre Lebensdauer verlängert.<a href="#cite_note-PMID9062351-27">[27]</a><a href="#cite_note-PMID12586624-28">[28]</a>

Das für IL-15 codierende Gen sitzt beim Menschen auf <a href="Chromosom_4_(Mensch)" title="Chromosom 4 (Mensch)">Chromosom 4</a> <a href="Genlocus" title="Genlocus">Genlocus</a> q28-31.<a href="#cite_note-PMID24415300-29">[29]</a> Das korrespondierende Genprodukt hat eine molare Masse von 16,1 kDa und besteht aus 162 Aminosäuren.<a href="#cite_note-30">[30]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-16">Interleukin-16</h3></div>

Interleukin-16 (IL-16) wird vorerst als Pro-Peptid (80 kDa) gebildet und erst anschließend durch Caspase-3 in ein 14-kDa-Monomer gespalten. Die Struktur der biologisch aktiven Form von IL-16 entspricht einem Homotetramer. IL-16, dessen <a href="Gen" title="Gen">Gen</a> auf <a href="Chromosom_15" class="mw-redirect" title="Chromosom 15">Chromosom 15</a> lokalisiert ist, wird vornehmlich von CD8+T-Zellen gebildet. Zusätzlich können verschiedene andere Zelltypen einschließlich mononukleärer Phagozyten, <a href="Mastzelle" title="Mastzelle">Mastzellen</a>, eosinophiler Granulozyten und CD4+T-Zellen dieses Zytokin bilden. Für seine biologische Wirkung bindet sich IL-16 an das <a href="Glykoprotein" class="mw-redirect" title="Glykoprotein">Glykoprotein</a> CD4, welches dadurch die zusätzliche Funktion eines Zytokin-Rezeptors wahrnimmt. IL-16 wurde bereits früh als CD4+-Zellen-spezifisches Chemotaxin identifiziert. Zusätzlich bewirkt dieses Zytokin bei nativen T-Zellen den Übertritt aus einer G0- zu einer G1-Phase des <a href="Zellzyklus" title="Zellzyklus">Zellzyklus</a> und fördert gleichzeitig die Oberflächenexpression des kompletten IL-2-Rezeptors. Dadurch werden diese Zellen infolge der Exposition gegenüber IL-2 und IL-16 zur <a href="Zellproliferation" title="Zellproliferation">Proliferation</a> stimuliert. Die Interaktion von IL-16 kann mit ihrem zellständigen Rezeptor CD4 zu einer Antigen-unabhängigen Zellproliferation führen. Dieser Umstand enthält bei HIV-infizierten Patienten eine spezielle Bedeutung, da dort die Serumkonzentration von IL-16 mit dem Schweregrad der Infektion einhergeht.

IL-16 spielt weiterhin bei den Erkrankungen <a href="Morbus_Crohn" title="Morbus Crohn">Morbus Crohn</a>, <a href="Multiple_Sklerose" title="Multiple Sklerose">Multiple Sklerose</a>, und autoimmune <a href="Thyroiditis" class="mw-redirect" title="Thyroiditis">Thyroiditis</a> eine Rolle.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-17">Interleukin-17</h3></div>

<a href="Interleukin-17" title="Interleukin-17">Interleukin-17</a> (IL-17) ist das Signalzytokin des neu beschriebenen Th17-Zelltyps, der mit diversen Autoimmunerkrankungen in <a href="Mausmodell" class="mw-redirect" title="Mausmodell">Mausmodellen</a> in Verbindung gebracht wird. Andere Zytokine dieses Zelltyps sind IL-21 und IL-22. IL-17 scheint an der Vermittlung des Entzündungsgeschehens an Fibroblasten beteiligt zu sein. Ihm wird außerdem eine Rolle in der Neutrophilenrekrutierung zugesprochen. Ein Hauptproduzent für IL-17 sind die nach ihm benannten <a href="TH17-Zelle" title="TH17-Zelle">TH17-Zellen</a>.

IL-17 spielt eine bedeutende Rolle bei der Entwicklung des <a href="Bluthochdruck" class="mw-redirect" title="Bluthochdruck">arteriellen Bluthochdrucks</a>. Interleukin-17 wirkt in den <a href="Glatte_Muskelzelle" class="mw-redirect" title="Glatte Muskelzelle">glatten Muskelzellen</a> der Gefäße proinflammatorisch und fördert die Freisetzung der Mediatoren <a href="Interleukin-6" title="Interleukin-6">Interleukin-6</a>, <a href="CXCL8" class="mw-redirect" title="CXCL8">CXCL-8</a> und <a href="CXCL10" title="CXCL10">CXCL-10</a> sowie von <a href="C-reaktives_Protein" title="C-reaktives Protein">CRP</a>. In Tierversuchen haben sowohl eine Anti-IL-17-Therapie als auch eine Gendeletion von IL-17 den Blutdruck gesenkt. Darüber hinaus zeigt sich auch bei einer Subgruppe von Patienten mit schwerem <a href="Asthma_bronchiale" title="Asthma bronchiale">Asthma</a> ein erhöhter IL-17-Spiegel.<a href="#cite_note-31">[31]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-18">Interleukin-18</h3></div>

Interleukin-18 (IL-18) ist ein Zytokin, welches zur IL-1-Zytokin-Superfamilie gehört, funktionelle Ähnlichkeiten mit IL-12 aufweist und eine wichtige Rolle als Regulator der natürlichen und erworbenen <a href="Immunit%C3%A4t_(Medizin)" title="Immunität (Medizin)">Immunität</a> besitzt. Gebildet aus einem 24-kDa-Vorläufer-Peptid, wird IL-18 (analog zu IL-1β) durch die Interleukin-1 Converting Enzyme-Protease (auch Caspase-1 genannt) in seine bioaktive 18-kDa-Form aufgespaltet. IL-18 wird durch unterschiedliche hämatopoetische und nicht hämatopoetische Zellen gebildet, zu denen <a href="Makrophagen" class="mw-redirect" title="Makrophagen">Makrophagen</a>, <a href="Dendritische_Zellen" class="mw-redirect" title="Dendritische Zellen">dendritische Zellen</a>, <a href="Kupfferzelle" class="mw-redirect" title="Kupfferzelle">Kupfferzellen</a>, <a href="Keratinozyten" class="mw-redirect" title="Keratinozyten">Keratinozyten</a>, <a href="Osteoblasten" class="mw-redirect" title="Osteoblasten">Osteoblasten</a>, intestinale <a href="Epithelzellen" class="mw-redirect" title="Epithelzellen">Epithelzellen</a>, <a href="Mikroglia" title="Mikroglia">Mikroglia</a>, <a href="Fibroblasten" class="mw-redirect" title="Fibroblasten">Fibroblasten</a> und Zellen der <a href="Nebennierenrinde" class="mw-redirect" title="Nebennierenrinde">Nebennierenrinde</a> gehören. Der für das Zytokin spezifische Rezeptorkomplex, IL-18R, entspricht einem Heterodimer aus einer Liganden-bindenden α-Kette und einer signaltransduzierenden β-Kette. Der IL-18R ist vor allem auf Makrophagen, neutrophilen Granulozyten, NK-Zellen und Endothelzellen der glatten Muskulatur exprimiert.

IL-18 konnte in erhöhter Konzentration in der Gelenkinnenhaut (<a href="Synovia" title="Synovia">Synovia</a>) von Patienten mit <a href="Rheumatoide_Arthritis" title="Rheumatoide Arthritis">rheumatoider Arthritis</a> nachgewiesen werden.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-21">Interleukin-21</h3></div>

<dl><dd>siehe Hauptartikel <a href="Interleukin-21" title="Interleukin-21">Interleukin-21</a></dd></dl>

Interleukin-21 ist ein Zytokin mit bedeutenden regulatorischen Effekten auf Zellen des Immunsystems, darunter NK-Zellen und zytotoxische T-Zellen, die mit einem Virus infizierte oder Krebszellen zerstören können. Es spielt auch eine Rolle bei <a href="Hodgkin-Lymphom" title="Hodgkin-Lymphom">Hodgkin-Lymphomen</a>.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-22">Interleukin-22</h3></div>

An Schuppenflechte (<a href="Schuppenflechte" title="Schuppenflechte">Psoriasis</a>) leidende Patienten bilden verstärkt den Botenstoff Interleukin-22. Je mehr davon in der Haut ist, desto ausgeprägter ist die Krankheit. Tests an Mäusen zeigen, dass die IL-22-Blockade Entzündungen dämpft und das krankhafte Hautwachstum mindert. Dagegen lösen IL22-Injektionen bei gesunden Tieren Psoriasis-ähnliche Symptome aus.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-23">Interleukin-23</h3></div>

Bei vielen <a href="Autoimmunerkrankung" title="Autoimmunerkrankung">Autoimmunerkrankungen</a> wie beispielsweise <a href="Rheumatoide_Arthritis" title="Rheumatoide Arthritis">rheumatoider Arthritis</a>, <a href="Multiple_Sklerose" title="Multiple Sklerose">multipler Sklerose</a>, <a href="Psoriasis" class="mw-redirect" title="Psoriasis">Psoriasis</a> und <a href="Morbus_Crohn" title="Morbus Crohn">Morbus Crohn</a> kann Interleukin-23 die Bildung von T-Zellen anregen, die sich anschließend gegen den eigenen Körper richten.<a href="#cite_note-32">[32]</a><a href="#cite_note-33">[33]</a><a href="#cite_note-34">[34]</a> Außerdem kann es die indirekt tumorzerstörende Wirkung von IL-12 behindern.

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-31">Interleukin-31</h3></div>

Interleukin-31 wird von <a href="Lymphozyt" title="Lymphozyt">Lymphozyten</a>, vor allem von aktivierten <a href="CD4" class="mw-redirect" title="CD4">CD4</a>-positiven <a href="T-Zellen" class="mw-redirect" title="T-Zellen">T-Zellen</a>, gebildet. IL-31 Rezeptoren sind Heterodimere aus dem Interleukin-31-Rezeptor A und der <a href="Oncostatin-M" title="Oncostatin-M">Oncostatin-M</a>-Rezeptor-β-Untereinheit OSMRβ. Der IL-31-Rezeptor A wird am stärksten in den sensorischen Nervenzellen der <a href="Spinalganglion" title="Spinalganglion">Spinalganglien</a> des <a href="R%C3%BCckenmark" title="Rückenmark">Rückenmarks</a> exprimiert, die auch eine erhöhte Ko-Expression der Juckreiz-Sensoren und von <a href="Entz%C3%BCndungsmediator" title="Entzündungsmediator">Entzündungsmediatoren</a> einer neurogenen Entzündung aufweisen, zu denen <a href="TRP-Kan%C3%A4le" title="TRP-Kanäle">TRPV-1</a> und <a href="Brain_natriuretic_Peptide" title="Brain natriuretic Peptide">NPPB</a> gehören. Ebenso induziert Interleukin 31 die Phosphorylierung und somit Aktivierung der <a href="Signaltransduktion" title="Signaltransduktion">Signaltransduktoren</a> des <a href="JAK-STAT-Signalweg" title="JAK-STAT-Signalweg">JAK-STAT-Signalweg</a> <a href="Januskinasen" title="Januskinasen">JAK1</a> und JAK2, die als Mediatoren des Juckreizes bekannt sind. Daher wurde IL-31 als "Juckreiz-Zytokin" bezeichnet.<a href="#cite_note-kwatra-35">[35]</a>

IL-31 könnte ein mögliches pharmakologisches Target einer Therapie bei Juckreiz sein, z. B. in Form eines Antagonisten bei vielen mit Juckreiz(<a href="Pruritus" class="mw-redirect" title="Pruritus">Pruritus</a>)-assoziierten Erkrankungen (<a href="Atopisches_Ekzem" title="Atopisches Ekzem">Atopie</a>, <a href="Cholestase" title="Cholestase">Cholestase</a>, <a href="Ur%C3%A4mie" title="Urämie">Urämie</a>). Es ist umstritten, ob <a href="Histamin" title="Histamin">Histamin</a> in der Entstehung von Juckreiz eine Rolle spielt.<a href="#cite_note-36">[36]</a>

In der Tiermedizin ist mit <a href="Lokivetmab" title="Lokivetmab">Lokivetmab</a> ein <a href="Monoklonaler_Antik%C3%B6rper" title="Monoklonaler Antikörper">monoklonaler Antikörper</a> gegen IL-31 zugelassen, der die Wirkung dieses Interleukins blockiert und damit den Juckreiz bei <a href="Atopische_Dermatitis_des_Hundes" title="Atopische Dermatitis des Hundes">atopischer Dermatitis</a> stark reduziert.<a href="#cite_note-37">[37]</a>

In der Humanmedizin wurde 2020 eine <a href="Klinische_Studie" title="Klinische Studie">Phase-II-Studie</a> mit <a href="Nemolizumab" title="Nemolizumab">Nemolizumab</a> publiziert. Dieser humanisierte <a href="Antik%C3%B6rper" title="Antikörper">Antikörper</a> gegen den menschlichen Interleukin-31-Rezeptor verminderte den Juckreiz-Score signifikant bei <a href="Prurigo_nodularis" title="Prurigo nodularis">Prurigo nodularis</a>, einer besonders starken Form eines chronischen Juckreizes.<a href="#cite_note-stander-38">[38]</a> Am 12. Februar 2025 wurde der Wirkstoff Nemolizumab in Europa als <a href="Arzneimittel" title="Arzneimittel">Arzneimittel</a> zugelassen.<a href="#cite_note-39">[39]</a>

<div class="mw-heading mw-heading3"><h3 id="Interleukin-33">Interleukin-33</h3></div>

Das Zytokin Interleukin-33 wird bei der ersten Dehnung der Lunge unmittelbar nach der Geburt – 2017 untersucht an Mäusen und Menschen – freigesetzt. IL-33 aktiviert dabei Immunzellen im Lungengewebe.<a href="#cite_note-40">[40]</a>

Der monoklonale Antikörper gegen menschliches Interleukin 33, Itepekimab, wurde in einer Phase II - Studie erfolgreich in der Behandlung von <a href="Asthma" class="mw-redirect" title="Asthma">Asthma</a> eingesetzt.<a href="#cite_note-41">[41]</a>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einsatz_als_Therapeutikum">Einsatz als Therapeutikum</h2></div>

Bei einer <a href="Immuntherapie" title="Immuntherapie">Immuntherapie</a> oder <a href="Immunmodulation" title="Immunmodulation">Immunmodulation</a> mit Interleukin, beispielsweise mit IL-2 in der <a href="Krebsimmuntherapie" title="Krebsimmuntherapie">Krebsimmuntherapie</a> gegen metastasierendes <a href="Nierenkrebs" title="Nierenkrebs">Nierenzellkarzinom</a>, wird versucht, die Immunabwehr eines <a href="Organismus" title="Organismus">Organismus</a> anzuregen. <a href="Malignit%C3%A4t" title="Malignität">Malignen</a> Tumoren oder einer <a href="Infektion" title="Infektion">Infektion</a>, beispielsweise durch <a href="HIV" title="HIV">HIV</a>, soll durch die Gabe mit körpereigenen Mitteln begegnet werden.

Meist werden bei der Behandlung maligner Tumoren (Nierenzellkarzinom, malignes <a href="Melanom" class="mw-redirect" title="Melanom">Melanom</a>) Kombinationspräparate von Interleukin und anderen Mitteln eingesetzt, wie beispielsweise <a href="Interferon" class="mw-redirect" title="Interferon">Interferon</a> und/oder <a href="Zytostatikum" title="Zytostatikum">Zytostatika</a>. Die Nebenwirkungen bei einer Therapie mit IL-2 sind erheblich: beispielsweise Fieber, Müdigkeit, Hautausschläge, Herzrasen, <a href="%C3%96dem" title="Ödem">Ödeme</a> oder <a href="Vascular-Leak-Syndrom" title="Vascular-Leak-Syndrom">Vascular-Leak-Syndrom</a>. Diese Nebenwirkungen sind allerdings weitgehend reversibel.<a href="#cite_note-42">[42]</a>

Heute werden sogenannte „Anti-Interleukine“ häufig und erfolgreich bei <a href="Morbus_Crohn" title="Morbus Crohn">Morbus Crohn</a> und vor allem bei autoimmunbedingten <a href="Rheuma" title="Rheuma">rheumatischen Erkrankungen</a> angewendet.

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Siehe_auch">Siehe auch</h2></div>

<ul><li><a href="Myokine" title="Myokine">Myokine</a></li>

<li><a href="Colony_Stimulating_Factor" class="mw-redirect" title="Colony Stimulating Factor">Colony Stimulating Factor</a></li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Weblinks">Weblinks</h2></div>

<ul><li><a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.copewithcytokines.de/">Cytokines & Cells Online Pathfinder Encyclopedia</a> Seite für den wissenschaftlich Interessierten mit kurzen Reviews zu vielen Zytokinen (englisch)</li></ul>

<div class="mw-heading mw-heading2"><h2 id="Einzelnachweise">Einzelnachweise</h2></div>

<li id="cite_note-1"><a href="#cite_ref-1">↑</a> Horn et al.: Biochemie des Menschen. Stuttgart 2005, S. 408 ff.

</li>

<li id="cite_note-2"><a href="#cite_ref-2">↑</a> Ramzi S. Cotran, Vinay Kumar, Tucker Collins, Stanley L. Robbins: <cite style="font-style:italic">Robbins Pathologic Basis of Disease</cite>. 6. Auflage. W. B. Saunders, London 1999, ISBN 978-0-7216-7335-6.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Interleukine&rft.au=Ramzi+S.+Cotran%2C+Vinay+Kumar%2C+Tucker+Collins%2C+...&rft.btitle=Robbins+Pathologic+Basis+of+Disease&rft.date=1999&rft.edition=6.&rft.genre=book&rft.isbn=9780721673356&rft.place=London&rft.pub=W.+B.+Saunders" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-DOI10.3389/fimmu.2013.00182-3"><a href="#cite_ref-DOI10.3389/fimmu.2013.00182_3-0">↑</a> V. Santarlasci, L. Cosmi u. a.: IL-1 and T Helper Immune Responses. In: Frontiers in immunology. Band 4, 2013, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221664-3224%22&key=cql">1664-3224</a>, S. 182, <a href="https://doi.org/10.3389/fimmu.2013.00182" class="extiw external" title="doi:10.3389/fimmu.2013.00182">doi:10.3389/fimmu.2013.00182</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/23874332?dopt=Abstract">PMID 23874332</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3711056/">PMC 3711056</a> (freier Volltext).

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<li id="cite_note-5"><a href="#cite_ref-5">↑</a> MR Duncan, B. Berman: <cite style="font-style:italic">Differential regulation of collagen, glycosaminoglycan, fibronectin, and collagenase activity production in cultured human adult dermal fibroblasts by interleukin 1-alpha and beta and tumor necrosis factor-alpha and beta</cite>. In: <cite style="font-style:italic">Journal of Investigative Dermatology</cite>. Band 92, Nr. 5, Mai 1989, S. 699–706, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/2541208?dopt=Abstract">PMID 2541208</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Interleukine&rft.atitle=Differential+regulation+of+collagen%2C+glycosaminoglycan%2C+fibronectin%2C+and+collagenase+activity+production+in+cultured+human+adult+dermal+fibroblasts+by+interleukin+1-alpha+and+beta+and+tumor+necrosis+factor-alpha+and+beta&rft.au=MR+Duncan%2C+B.+Berman&rft.date=1989-05&rft.genre=journal&rft.issue=5&rft.jtitle=Journal+of+Investigative+Dermatology&rft.pages=699-706&rft.pmid=2541208&rft.volume=92" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-6"><a href="#cite_ref-6">↑</a> Florian Horn, Gerd Lindenmeier, Isabelle Moc, Christian Grillhösl, Silke Berghold, Nadine Schneider, Birgit Münster Horn: <cite style="font-style:italic">Biochemie des Menschen: Das Lehrbuch für das Medizinstudium</cite>. 3. Auflage. Thieme, Stuttgart 2005, ISBN 978-3-13-130883-2, S. 411.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Abook&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Interleukine&rft.au=Florian+Horn%2C+Gerd+Lindenmeier%2C+Isabelle+Moc%2C+...&rft.btitle=Biochemie+des+Menschen%3A+Das+Lehrbuch+f%C3%BCr+das+Medizinstudium&rft.date=2005&rft.edition=3.&rft.genre=book&rft.isbn=9783131308832&rft.pages=411&rft.place=Stuttgart&rft.pub=Thieme" style="display:none">

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<li id="cite_note-7"><a href="#cite_ref-7">↑</a> W. Holter, O. Majdic, F. S. Kalthoff, W. Knapp: <cite style="font-style:italic">Regulation of interleukin-4 production in human mononuclear cells</cite>. In: <cite style="font-style:italic">European Journal of Immunology</cite>. Band 22, Nr. 10, Oktober 1992, S. 2765–2767, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/1356786?dopt=Abstract">PMID 1356786</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Interleukine&rft.atitle=Regulation+of+interleukin-4+production+in+human+mononuclear+cells&rft.au=W.+Holter%2C+O.+Majdic%2C+F.+S.+Kalthoff%2C+...&rft.date=1992-10&rft.genre=journal&rft.issue=10&rft.jtitle=European+Journal+of+Immunology&rft.pages=2765-2767&rft.pmid=1356786&rft.volume=22" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-Lloyd18-8">↑ <a href="#cite_ref-Lloyd18_8-0">a</a> <a href="#cite_ref-Lloyd18_8-1">b</a> Clare M Lloyd, James A Harker: Epigenetic Control of Interleukin-9 in Asthma. The New England Journal of Medicine 2018; Bd. 379, Heft 1: 87-89.<a href="https://doi.org/10.1056/NEJMcibr1803610" class="extiw external" title="doi:10.1056/NEJMcibr1803610">DOI:10.1056/NEJMcibr1803610</a>

</li>

<li id="cite_note-9"><a href="#cite_ref-9">↑</a> Mark H. Kaplan, Ritobrata Goswami: <cite style="font-style:italic">A Brief History of IL-9</cite>. In: <cite style="font-style:italic">The Journal of Immunology</cite>. Band 186, Nr. 6, 15. März 2011, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221550-6606%22&key=cql">1550-6606</a>, S. 3283–3288, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.4049/jimmunol.1003049">10.4049/jimmunol.1003049</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/21368237?dopt=Abstract">PMID 21368237</a>, <a rel="nofollow" class="external text" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC3074408/">PMC 3074408</a> (freier Volltext) – (<a rel="nofollow" class="external text" href="http://www.jimmunol.org/content/186/6/3283">jimmunol.org</a> [abgerufen am 21. Dezember 2018]).<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Interleukine&rft.atitle=A+Brief+History+of+IL-9&rft.au=Mark+H.+Kaplan%2C+Ritobrata+Goswami&rft.date=2011-03-15&rft.doi=10.4049%2Fjimmunol.1003049&rft.genre=journal&rft.issn=1550-6606&rft.issue=6&rft.jtitle=The+Journal+of+Immunology&rft.pages=3283-3288&rft.pmc=3074408&rft.pmid=21368237&rft.volume=186" style="display:none">

</li>

<li id="cite_note-PMID24908389-10"><a href="#cite_ref-PMID24908389_10-0">↑</a> K. Gerlach, Y. Hwang u. a.: TH9 cells that express the transcription factor PU.1 drive T cell-mediated colitis via IL-9 receptor signaling in intestinal epithelial cells. In: <a href="Nature_Immunology" title="Nature Immunology">Nature Immunology</a>. Band 15, Nummer 7, Juli 2014, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%221529-2916%22&key=cql">1529-2916</a>, S. 676–686, <a href="https://doi.org/10.1038/ni.2920" class="extiw external" title="doi:10.1038/ni.2920">doi:10.1038/ni.2920</a>, <a class="external mw-magiclink-pmid" rel="nofollow" href="https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/24908389?dopt=Abstract">PMID 24908389</a>.

</li>

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<li id="cite_note-41"><a href="#cite_ref-41">↑</a> Michael E. Wechsler, Marcella K. Ruddy, Ian D. Pavord, Elliot Israel, Klaus F. Rabe: <cite style="font-style:italic">Efficacy and Safety of Itepekimab in Patients with Moderate-to-Severe Asthma</cite>. In: <cite style="font-style:italic">New England Journal of Medicine</cite>. Band 385, Nr. 18, 28. Oktober 2021, <a href="Internationale_Standardnummer_f%C3%BCr_fortlaufende_Sammelwerke" title="Internationale Standardnummer für fortlaufende Sammelwerke">ISSN</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://zdb-katalog.de/list.xhtml?t=iss%3D%220028-4793%22&key=cql">0028-4793</a>, S. 1656–1668, <a href="Digital_Object_Identifier" title="Digital Object Identifier">doi</a>:<a rel="nofollow" class="external text" href="https://doi.org/10.1056/NEJMoa2024257">10.1056/NEJMoa2024257</a>.<span class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Ajournal&rfr_id=info:sid/de.wikipedia.org:Interleukine&rft.atitle=Efficacy+and+Safety+of+Itepekimab+in+Patients+with+Moderate-to-Severe+Asthma&rft.au=Michael+E.+Wechsler%2C+Marcella+K.+Ruddy%2C+Ian+D.+Pavord%2C+...&rft.date=2021-10-28&rft.doi=10.1056%2FNEJMoa2024257&rft.genre=journal&rft.issn=0028-4793&rft.issue=18&rft.jtitle=New+England+Journal+of+Medicine&rft.pages=1656-1668&rft.volume=385" style="display:none">

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<li id="cite_note-42"><a href="#cite_ref-42">↑</a> <a rel="nofollow" class="external text" href="https://web.archive.org/web/20140905100922/https://www.krebsinformationsdienst.de/behandlung/interferone.php#inhalt8">Zytokine in der Krebstherapie.</a> In: krebsinformationsdienst.de. 1. September 2014, archiviert vom <style data-mw-deduplicate="TemplateStyles:r250917974">

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</style><a class="external text" href="https://redirecter.toolforge.org/?url=https%3A%2F%2Fwww.krebsinformationsdienst.de%2Fbehandlung%2Finterferone.php%23inhalt8">Original</a> (nicht mehr online verfügbar) am 5. September 2014; abgerufen am 1. Juni 2015.<span style="display: none;" class="Z3988" title="ctx_ver=Z39.88-2004&rft_val_fmt=info%3Aofi%2Ffmt%3Akev%3Amtx%3Adc&rfr_id=info%3Asid%2Fde.wikipedia.org%3AInterleukine&rft.title=Zytokine+in+der+Krebstherapie&rft.description=Zytokine+in+der+Krebstherapie&rft.identifier=https%3A%2F%2Fweb.archive.org%2Fweb%2F20140905100922%2Fhttps%3A%2F%2Fwww.krebsinformationsdienst.de%2Fbehandlung%2Finterferone.php%23inhalt8&rft.date=2014-09-01&rft.source=https://www.krebsinformationsdienst.de/behandlung/interferone.php#inhalt8">

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